Всероссийский научно-исследовательский институт физиологии, биохимии и питания животных – филиал Федерального государственного бюджетного научного учреждения «Федеральный научный центр животноводства – ВИЖ имени академика Л.К. Эрнста»
Исследовано влияние температуры в диапазоне 0-70ºС при рН 3.0 и 7.4, а также рН в диапазоне 5-10 при температуре 20ºС, на характеристики казеин- и гемоглобинлитических пептидаз, функционирующих в гомогенте личинок хирономид Chironomus sp. Показано, что активность казеин- и гемоглобинлитических пептидаз, функционирующих в организме личинок хирономид, а также их рН-зависимость близки к таковой у некоторых видов рыб. Оптимум рН казеинлитических пептидаз хирономид соответствует 9.0, гемоглобинлитических – 10.0, относительная активность при рН 5.0 – 48.1 и 31.8% от максимальной активности соответственно. Температурный оптимум пептидаз хирономид − 40ºС. Форма кривых температурной зависимости казеин- и гемоглобинлитических пептидаз различна; в зоне температур 30-50оС при рН 7,4 активность казеинлитических пептидаз выше, чем гемоглобинлитических пептидаз, при рН 3,0, она, напротив, ниже в широком диапазоне температур (10-70оС). Полученные данные свидетельствуют о важной роли пептидаз личинок хирономид в процессах пищеварения у бентофагов и у молоди рыб разных экологических групп.
1. Антонов В.К. Химия протеолиза. − М.: Наука, 1983. − 367 с.
2. Высоцкая Р.У., Немова Н.Н. Лизосомы и лизосомальные ферменты рыб. − М.: Наука, 2008. − 284 с.
3. Егорова В.В., Иезуитова Н.Н. и др. Некоторые температурные характеристики и температурные адаптации ферментов, обеспечивающих мембранное пищеварение у пойкилотермных и гомойотермных животных // Журнал эволюционной биохимии и физиологии.− 1974. − Т. 10. − № 3. − С. 223-231.
4. Золотарева Г.В., Кузьмина В.В., Шептицкий В.А. Активность протеиназ объектов питания и сопутствующей микробиоты у рыб-ихтиофагов в широком диапазоне рН // Проблемы биологии продуктивных животных. − 2015. − № 1. − С. 42-52.
5. Кузьмина В.В. Влияние температуры на уровень общей протеолитической активности пищеварительного тракта некоторых видов пресноводных костистых рыб // Вопросы ихтиологии. − 1990. – Т. 30.− Вып. 4. − С. 668-677.
6. Кузьмина В.В. Влияние температуры на пищеварительные гидролазы беспозвоночных животных // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. − 1999. − Т. 35. − № 1. − С. 15-19.
7. Кузьмина В.В. Вклад индуцированного аутолиза в процессы пищеварения вторичных консументов на примере гидробионтов // Доклады РАН. − 2000. − Т. 339.− № 1. − С. 172-174.
8. Кузьмина В.В. Физиолого-биохимические основы экзотрофии рыб. − М.: Наука, 2005. −300 с.
9. Кузьмина В.В. Процессы экзотрофии у рыб. Организация. Регуляция. Адаптации. − М.: Полиграф-Плюс, 2015. − 260 с.
10. Кузьмина В.В., Золотарева Г.В., Шептицкий В.А. Влияние рН на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника, химуса и энтеральной микробиоты у рыб из Кучурганского водохранилища // Вопросы ихтиологии. – 2014а. − Т. 54. − № 5. − С. 599-606.
11. Кузьмина В.В., Золотарева Г.В., Шептицкий В.А. Влияние рН на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника, химуса и энтеральной микробиоты у различающихся по экологии ихтиофагов // Вопросы ихтиологии. − 2016. − Т. 56. − № 1. − С. 102-108.
12. Кузьмина В.В., Скворцова Е.Г. Вклад протеолитических ферментов объектов питания в процессы пищеварения хищных рыб // Вопросы ихтиологии. − 2003. − Т. 43. − № 2. − С. 209-214.
13. Кузьмина В.В., Скворцова Е.Г., Шалыгин М.В. Влияние температуры на активность протеиназ химуса и слизистой оболочки кишечника рыб разных экологических групп // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. − 2008. − Т. 44. − № 5.− С. 482-487.
14. Кузьмина В.В., Шалыгин М.В., Скворцова Е.Г. Влияние температуры на активность протеиназ энтеральной микробиоты и слизистой оболочки кишечника рыб разных экологических групп. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. − 2012 а. −Т. 48. − № 2. − С. 120-125.
15. Кузьмина В.В., Шалыгин М.В., Скворцова Е.Г. Влияние температуры на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника, химуса и энтеральной микробиоты у налима и щуки // Проблемы биологии продуктивных животных. – 2012б. − № 3. − С. 22-29.
16. Кузьмина В.В., Скворцова Е.Г., Лузанова К.А., Лебедев Д.С., Николаичев К.А. Влияние температуры на активность пептидаз потенциальных объектов питания рыб разных экологических групп // Проблемы биологии продуктивных животных. – 2014б. − № 4. − С. 35-45.
17. Немова Н.Н. Катепсины животных тканей // В кн.: Экологическая биохимия животных. − Петрозаводск: КарНЦ АН СССР, 1978. − С. 76-88.
18. Нортроп Дж., Кунитц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты. − М.: ИЛ, 1950. − 347 с.
19. Покровский А.А., Тутельян В.А. Лизосомы. − М.: Наука, 1976. − 382 с.
20. Уголев A.M. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций. − Л.: Наука, 1985. − 544 с.
21. Уголев А.М., Кузьмина В.В. Пищеварительные процессы и адаптации у рыб. − СПб.: Гидрометеоиздат, 1993. − 238 с.
22. Ушакова Н.В., Кузьмина В.В. Активность протеиназ у рыб различных экологических групп и их потенциальных объектов питания // Вопросы ихтиологии. − 2010. − Т. 50. − № 4. − С. 554-560.
23. Шалыгин М.В. Роль протеиназ объектов питания и энтеральной микробиоты в температурных адаптациях пищеварительной системы рыб разных экологических групп. автореф. дисс. ... к.б.н. – Борок, ИБВВ РАН, 2013. − 21 с.
24. Anson M. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin // J. Gen. Physiol. − 1938. − Vol. 22. − P. 79-83.
25. Bak H.J., Kim M.S., Kim N.Y., Go H. J., Han J.W., In Jo.H., Ahn S.J., Park N.G., Chung J.K., Lee H.H. Molecular cloning, expression, and enzymatic analysis of cathepsin X from starfish (Asterina pectinifera) // Appl. Biochem. Biotechnol. − 2013. − Vol. 169. − No. 3. − P. 847-861.
26. Balti R., Hmidet N., Jellouli K., Nedjar-Arroume N., Guillochon D., Nasri M. Cathepsin D from the hepatopancreas of the cuttlefish (Sepia officinalis): purification and characterization // J. Agric. Food Chem. − 2010. − Vol. 58. − No. 19. − P. 10623-10630.
27. Boetius A., Felbeck H. Digestive enzymes in marine invertebrates from hydrothermal vents and other reducing environments // Marine Biol. Berlin, Heidelberg. − 1995. − Vol. 122. − No. 1. − P. 105-113.
28. Dendinger J.E. Digestive proteases in the midgut gland of the Atlantic blue crab, Callinectes sapidus // Compar. Biochem. Physiol. − 1987. − Vol. 88 B. − No. 2. − P. 503-516.
29. Glass H.J., Stark J. R. Carbohydrate digestion in the European lobster Homarus gammarus (L.) // J. Crustacean Biol. −1995. − Vol. 15 − No. 3. − P. 424-433.
30. Hu X., Hu X., Hu B., Wen C., Xie Y., Wu D., Tao Z., Li A., Gao Q. Molecular cloning and characterization of cathepsin L from freshwater mussel, Cristaria plicata // Fish Shellfish Immunol. − 2014. − Vol. 40. − No. 2. − P. 446-454.
31. Li C., Zhang H., Li L., Song L. Identification of a cathepsin D potentially involved in H2A cleavage from scallop Chlamys farreri // Mol. Biol. Rep. − 2010. − Vol. 37. − No. 3. − P. 1451-1460.
32. Ma J., Zhang D., Jiang J., Cui S., Pu H., Jiang S. Molecular characterization and expression analysis of cathepsin L1 cysteine protease from pearl oyster Pinctada fucata // Fish Shellfish Immunol. – 2010. – Vol. 29. – No. 3. – P. 501-507.
33. Navarrete del Toro M.A., García-Carreño F.L., Díaz L.M., Celis-Guerrero L., Saborowski R. Aspartic proteinases in the digestive tract of marine decapod crustaceans // J. Exp. Zool. – 2006. – Vol. 305A. – P. 645-654.
34. Pancer Z., Leuck J., Rinkevich B., Steffen R., Mueller I., Mueller W.E.G. Molecular cloning and sequence analysis of two cDNAs coding for putative anionic trypsinogens from the colonial urochordate Botryllus schlosseri (Ascidiacea) // Mol. Mar. Biol. Biotechnol. − 1996. − Vol. 5. − No. 4. − P. 326-333.
35. Serviere-Zaragoza E., Navarrete del Toro M.A., Garcia-Carreno F.L. Protein hydrolyzing enzymes in the digestive systems of the adult Mexican blue abalone, Haliotis fulgens (Gastropoda) // Aquaculture. − 1997. − Vol. 157. − No. 3-4. − P. 323-332.
36. Sriket C., Benjakul S., Visessanguan W. Characterisation of proteolytic enzymes from muscle and hepatopancreas of fresh water prawn (Macrobrachium rosenbergii) // J. Sci. Food Agric. − 2011. − Vol. 91. − No. 1. − P. 52-59.
37. Van Wormhoudt A., Sellos D., Donval A., Plaire-Goux S., Moullac Le G. Chymotrypsin gene expression during the intermolt cycle in the shrimp Penaeus vannamei (Crustacea; Decapoda) // Experientia. − 1995. − Vol. 51. − No. 2. − P. 159-163.
38. Wang S., Shi L.J., Liu N., Chen A.J., Zhao X.F., Wang J.X. Involvement of Fenneropenaeus chinensis Cathepsin C in antiviral immunity // Fish Shellfish Immunol. − 2012. − Vol. 33.