Всероссийский научно-исследовательский институт физиологии, биохимии и питания животных – филиал Федерального государственного бюджетного научного учреждения «Федеральный научный центр животноводства – ВИЖ имени академика Л.К. Эрнста»
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ОЦЕНКА ФИЗИОЛОГО-ИММУНОЛОГИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ У ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ РАЗНЫХ ПОРОД КАРПА
- Номер: 3
- Год: 2015
- Страницы: 39-47
Журнал: Проблемы биологии продуктивных животных
Аннотация:
Целью работы было сравнительное исследование гематологических, биохимических и цитохимических показателей у производителей ангелинских краснухоустойчивых и других пород карпа. Из имеющихся в настоящее время пород карпа, только ангелинская порода прошла длительную селекцию на устойчивость к краснухе (полиэтиологическому заболеванию, возбудителями которого могут быть вирус весенней виремии карпа, аэромонады, псевдомонады). Для исследования рыбы − 6-годовики, отловленные в мае, были разделены на 8 групп, по 7 особей в каждой – самцы и самки чувашской чешуйчатой породы, анишской зеркальной породы, ангелинской чешуйчатой и ангелинской зеркальной пород. В весенний период у взрослых карпов происходит подготовка к нересту, что выражается активацией эритропоэза, а для самок характерно усиление лейкопоэза. Для производителей ангелинских карпов весной характерна меньшая доля нейтрофилов в лейкоформуле за счет палочкоядерных форм с тенденцией к снижению содержания лизосомального катионного белка в нейтрофилах крови. Для всех возрастных категорий ангелинских карпов, независимо от сезона года характерен высокий уровень метаболизма (по данным измерений АСТ, альбуминов и триглицеридов в сыворотке крови. По мнению авторов, ангелинских карпов целесообразно использовать в селекции для совершенствования пород.
Литература:
1. Абрамова Н.Б., Нейфах A.A. Исследование механизмов изменения аспартатаминотрансферазной активности в раннем развитии морских ежей // Онтогенез. – 1971. – Т. 2. – № 1. – С. 71-78.
2. Алиев А.А. Липидный обмен и продуктивность жвачных животных. – М.: Колос, 1980. – 382 с.
3. Бикчентаева Г.Ю., Ростова Н.Ю., Жуков А.П. Морфологические показатели и индексы крови у голштинов канадской селекции в процессе длительной адаптации // Известия Оренбургского ГАУ. − 2012. – Т. 34. − № 2. – С. 86-90.
4. Браунштейн А.Е. Основные этапы изучения энзиматического переноса аминогрупп // Историко- биологические исследования. – 1983. – С. 16-50.
5. Валедская, О.М. Состояние иммунитета волжских рыб и его динамика в различных условиях обитания. − Астрахань: изд. КаспНИРХ, 2005. – 112 с.
6. Головина Н.А., Стрелков Ю.А., Воронин В.Н., Головин П.П., Евдокимова Е.Б., Юхименко Л.Н. Ихтиопатология (ред. Н.А. Головина О.Н. Бауэр). – М.: Мир, 2003. – 448 с.
7. Илясов Ю.И. Селекция рыб на повышение устойчивости к заболеваниям // В сб. трудов ВНИРО: Актуальные вопросы пресноводной аквакультуры. – М.: ВНИРО, 2002. – Вып. 78. – С. 125-134.
8. Кашулин Н.А., Лукин А.А., Амонтсен П.А. Рыбы пресных вод Субарктики как биоиндикаторы техногенного загрязнения. – Апатиты: КНЦ РАН, 1999. – 142 с.
9. Кельнер О. Кормление сельскохозяйственных животных. Перевод с нем. – Л.: Мысль, 1987. – 664 с.
10. Коновалов Ю.Д. Свойства, локализация, роль и возможные пути регуляции активности протеиназ и аминотрансфераз в раннем онтогенезе рыб // Успехи современной биологии. – 1986. – Т. 101. – № 3. – С. 359-373.
11. Крепс Е.М. Липиды клеточных мембран. Эволюция липидов мозга. Адаптационная функция липидов. – Л.: Наука, 1981. – 339 с.
12. Куркубет Г.Х., Бортэ В.И., Бутнару Е.И., Доманчук В.И. Состояние рыбохозяйственного комплекса Молдовы и перспективы его развития // В сб.: Пресноводная аквакультура: состояние, тенденции и перспективы развития. – Кишинев, 2005. – С. 8-12.
13. Маслова Н.И., Петрушин А.Б. Породы чувашского карпа, созданные ускоренным методом селекции // В сб.: Аквакультура и интегрированные технологии. Труды ВНИИР. – 2005. – Вып. 2. – С. 169-173.
14. Моисеенко Т.Н., Лукин А.А. Патологии рыб в загрязняемых водоемах Субарктики и их диагностика // Вопросы ихтиологии. – 1999. – Т. 39. – № 4. – С. 535-547.
15. Никитин В.Н., Бабенко Н.А. Тиреоидные гормоны и липидный обмен // Физиологический журнал. – 1989. – Т. 35. – № 9. – С. 91-97.
16. Осепчук Д.В. Научное обоснование использования нетрадиционных растительных источников белка и жира в кормлении мясной птицы: автореф. дисс… докт. с-х. наук. − Краснодар, 2014. – 42 с.
17. Погребняк В.А. Селекционные аспекты повышения продуктивного потенциала молочного скота. – Омск: ОмГАУ, 2000. – 145 с.
18. Пронина Г.И. Использование цитохимических методов для определения фагоцитарной активности клеток крови или гемолимфы разных видов гидробионтов для оценки состояния их здоровья // Известия ОГАУ. – 2008. – № 4. – С. 160-163.
19. Пронина Г.И. Физиолого-иммунологическая оценка культивируемых гидробионтов: карпа, сома обыкновенного, речных раков: автореф. дисс…докт. биол. наук. − Москва, МСХА, 2012. – 36 с.
20. Пронина Г.И., Ревякин А.О. Изменения морфофизиологических показателей карпа Cyprinus carpio при дефиците питания в условиях аквакультуры // Вопросы ихтиологии. – 2015. – Т. 55. – № 2. – С. 241-245.
21. Решетников Ю.С., Попова О.А., Кашулин Н.А., Лукин А.А., Амондсен П.А., Сталдвик Ф. Оценка благополучия рыбной части водного сообщества по результатам морфопатологического анализа рыб // Успехи современной биологии. – 1999. – Т. 119. – № 2. – С. 165-177.
22. Самсонова М.В. Аланин- и аспартатаминотрансферазы как индикаторы физиологического состояния рыб: автореф. дисс… канд. биол. наук. − М., 2002. – 26 с.
23. Пронина Г.И., Ревякин А.О., Петрушин А.Б. Сравнительная физиологическая оценка разных пород карпа // Международный научно-исследовательский журнал (Екатеринбург). – 2013. – № 4. – С. 79-81.
24. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. − М.: Мир, 1988. − 256 с.
25. Шубич М.Г. Выявление катионного белка в цитоплазме лейкоцитов с помощью бромфенолового синего // Цитология. – 1974. – № 10. – С. 1321-1322.
26. Abruzzese F., Greco М., Perlino Е., Doonan S., Marra E. Lack of correlation between mRNA expression and enzymatic activity of the aspartate aminotransferase isoenzymes in various tissues of the rat // Febs Lett. – 1995. – Vol. 366. – No. 2-3. – P. 170-172.
27. Astaldi G., Verga L. The glycogen content of the cells of lymphatic leukaemia // Acta. Haematol. – 1957. – Vol. 17. – P. 129-136.
28. Birolo L., Arnone M.I., Cubellis M.V., Andreotti G., Nitti G., Marino G., Sannia G. The active site of sulfolobus solfataricus aspartate aminotransferase // Biochem. Biophys. Acta. – 1991. – Vol. 1080. – No. 3. – P. 198-204.
29. Cengiz M., Cengiz S. Kidney alanine transaminase, aspartate transaminase and creatine kinase activities of rat administered nitrosomorpholine // Eczacilik derk. Marmara Univ. – 1991. – Vol. 7. – No. 2. – P. 77-81.
30. Ciereszko A., Dabrowski K. Spectrophotometry measurement of aspartate aminotransferase activity in mammalian and fish semen // Anim. Reprod. Sci. – 1995. – Vol. 8. – No. l-2. – P. 167-176.
31. Crabtree D., Newsholme E.A. The activities of proline dehydrogenase, glytamate dehydrogenase, aspartate-oxoglutarate aminotransferase and alanine-oxoglutarate aminotransferase in some insect flight muscles // Biochem. J. – 1970. – Vol. 117. – No. 5. – P. 1019.
32. Desmet H., Blust R. Stress Responses and Changes in Protein-Metabolism in Carp Cyprinus carpio During Cadmium Exposure // Ecotoxicol. Environm. Safety. – 2001. – Vol. 48. – No. 3. – P. 255-262.
33. Fynnaikins K., Hughes S.G., Vandenberg G.W. Protein retention and liver aminotransferase activities in atlantic Salmon fed diets containing different energy sources // Comp. Biochem. Physiol. – 1995. – Vol. 111. – No. l. – P. 163-170.
34. Imperial S., Busguets M., Cortes A., Bozal J. Cytosolic aspartate aminotransferases from different chicken tissues purification and characterization of their multiple forms // Prep. Biochem. – 1989. – Vol. 19. – No. 2. – P. 113-127.
35. Kaplow L. S. A histochemical procedure for localizing and evaluating leukocyte alkaline phosphatase activity in smears of blood and marrow // Blood. – 1955. – Vol. 10. – P. 1023-1029.
36. Kato Y., Asano Y., Makar T.K., Cooper A.J.L. Irreversible inactivation of aspartate aminotransferase by 2-oxoglutaconic acid and its dimethyl ester // J. Biochem. – 1996. – Vol. 120. – No. 3. – P. 531-539.