Всероссийский научно-исследовательский институт физиологии, биохимии и питания животных – филиал Федерального государственного бюджетного научного учреждения «Федеральный научный центр животноводства – ВИЖ имени академика Л.К. Эрнста»
Белки молока жвачных животных кодируются высоко полиморфными генами. В последние годы возрос интерес к генетическому полиморфизму основных белков молока, появилась международная программа «Геном молока». Цель исследования - разработка тест-системы для выявления нормальных и мутантных аллелей в локусе бета-казеина CSN2 и проведение генодиагностики четырех аллелей этого локуса у двух пород крупного рогатого скота с использованием технологии аллельспецифичных TaqMan зондов. Для проведения биоинформативного анализа часть материалов были взяты из баз данных OMIA (Австралия) и NCBI (США). На основе разработанной методики проведена аттестация холмогорской и ярославской пород, принадлежащих чёрно-пёстрому генеалогическому корню. Показано, чаще всего встречаются генотипы с «плохими» CSN2А1 и CSN2В аллелями. Наличие такого состояния генотипов у исследованных пород связано с невостребованностью А2-бета-казеинового молока. У коров отсутствовал редко встречаемый у молочных пород CSN2А3 аллель. Разработанный ПЦР-РВ-метод для диагностики нормальных и мутантных аллелей в локусе бета-казеина позволяет на ранних этапах селекционной работы формировать группы племенных быков-производителей, ремонтных бычков, быковоспроизводящих коров. Предложенная ДНК-технология даст возможность заложить основу для создания качественного поголовья крупного рогатого скота в регионах, где разводятся представители разных генеалогических корней
1. Вудфорд К. Дьявол в молоке. Болезнь, здоровье и политика. Молоко A1 и A2. Москва: изд. РАМН, 2018. 320 с.
2. Горбатова К.К. Биохимия молока и молочных продуктов. 3-е изд., перера. дополн. Санкт-Петербург: ГИОРД, 2004. 314 c.
3. Дубынин В.А., Каменский А.А. Бета-казоморфины и их роль в регуляции поведения. Москва: Товарищество научных изданий КМК, 2010. 306 с.
4. Иванов В.А., Марзанов Н.С., Елисеева Л.И., Таджиев К.П., Марзанова С.Н. Генотипы пород крупного рогатого скота и качество молока. // Проблемы биологии продуктивных животных. 2017. № 3: С. 48-65.
5. Иолчиев Б.С. Оценка генетического потенциала у различных видов и гибридов сельскохозяйственных животных на основе биотехнологических методов. Автореф. дисс… д.б. н. Дубровицы, 2005: 32 с.
6. Марзанов Н.С., Турбина И.С., Ескин Г.В., Турбина Г.С., Попов А.Н., Игнатьев В.М., Харлициус Б. Скрининг гена дефицита лейкоцитарной адгезии у черно-пестрого голштинизированного скота, // Сельскохозяйственная биология. 2003. № 6. С. 23-30.
7. Марзанов Н.С., Девришов Д.А., Марзанова С.Н., Гетоков О.О., Абылкасымов Д.А.,Либет И.С.ДНК-диагностика популяций коров черно-пестрой породы по локусу бета-казеина. // Ветеринария. Зоотехния Биотехнология. 2021. № 3. С. 78-84. DOI: 10.36871/vet.zoo.bio.202103011.
8. Марзанова С.Н., Девришов Д.А., Турбина И.С., Алексеев Я.И., Коновалова Н.В., Марзанов Н.С. Генодиагностика мутации FANCIBY у представителей голштинской породы и ее помесей // Биотехнология. 2021. Т. 37. № 6. С. 48-57; doi: 10.21519/0234-2758-2021-37-6-48-57.
9. Марзанова С.Н., Девришов Д.А., Турбина И.С., Марзанов Н.С. ДНК-технология и оценка дрейфа мутантных аллелей в популяциях голштинской породы и ее помесей // Генетика. 2022. Т. 58. № 7. С. 846-850. DOI: 10.31857/S0016675822070116.
10. Меркурьева Е.К.Генетические основы селекции в скотоводстве. Москва: Изд. Колос, 1977. 240 с.
11. Подречнева И.Ю., Щеголев П.О., Белокуров С.Г., Кофиади И.А. Сравнительная оценка костромской и ярославской пород крупного рогатого скота по гену бета-казеина. // Научная жизнь. 2020. Т. 15. № 9. С. 1278-1284. DOI: 10.35679/1991-9476-2020-15-9-1278-1284.
12. Хаертдинов Р.А., Афанасьев М.П., Хаертдинов Р.Р. Белки молока. Казань: Идель-Пресс, 2009: 256 с.
13. Agerholm J.S., DeLay J., Hicks B., Fredholm M. First confirmed case of the bovine brachyspina syndrome in Canada. // Can. Vet. J. 2010. Vol. 51. P. 1349-1350.
14. Aschaffenburg R., Drewry J. Occurrence of different beta-lactoglobullns in cow's milk. // Nature. 1955. Vol. 176. nr 4474): 218-219; doi: 10.1038/176218b0.
15. Barłowska J., Wolanciuk A., Litwińczuk Z., Król J. Milk proteins' polymorphism in various species of animals associated with milk production utility. |// In: Milk Protein. Biochem., Genet. Molec. Biol. (Walter L., Ed.). Chapter 9. Hurley, 2012. DOI: 10.5772/50715
16. Cardak A.D. Effects of genetic variants in milk protein on yield and composition of milk from Holstein-Friesian and Simmentaler cows // South Afr. J. Anim. Sci. 2007. Vol. 35. nr 1. P. 41-47. DOI: 10.4314/sajas.v35i1.4047.
17. Caroli A.M., Chessa S., Erhardt G.J. Milk protein polymorphisms in cattle: Effect on animal breeding and human nutrition. // J. Dairy Sci. 2009. Vol. 92. nr 11. P. 5335-5352. DOI: https://doi.org/10.3168/ds.2009-2461.
18. Caroli A.M., Savino S., Bulgari O., Monti E. Detecting β-casein variation in bovine milk. // Molecules. 2016. Vol. 21. nr 2. P. 141. DOI:10.3390/molecules21020141.
19. Casas E., Kehrli M.E. Jr. A review of selected genes with known effects on performance and health of cattle. // Front. Vet. Sci. 2016, Vol. 3. P. 113. DOI: 10.3389/fvets.2016.00113.
20. Chun H.Ch., Chen Y,M., Lee K.H.. Genotype screening of bovine brachyspina in Taiwan Holstein cows. // Am. J. Anim. Vet. Sci. 2020, Vol. 15. nr 3. P. 206-210. DOI 10.3844/ajavsp.2020.206.210
21. Chung E.R., Han S.K., Rhim T.J. Milk protein polymorphisms as genetic marker in Korean native cattle. // Asian-Austral. J. Anim. Sci. 1995. Vol. 8. nr 2. P. 187-194. DOI: https://doi.org/10.5713/ajas.1995.187.
22. Cong Wang, Xinyu Qiao, Zengli Gao, Lianzhou Jiang, Zhishen Mu. Advancement on milk fat globule membrane: separation, identification, and functional properties. Review article. // Front. Nutr., Sec. Food Chem. 2022. Vol. 8: 807284 https://doi.org/10.3389/fnut.2021.807284.
23. Dar A.H., Kumar S., Kumari P., Mukesh M., Singh D.V., Sharma R.K., Ghosh A.K., Singh B., Panwar V.A., Sodh M. Distribution of allelic and genotyping frequency of A1/A2 allele of beta casein in Badri cattle. // J. Livest. Biodiv. 2018. Vol. 8. nr 2. P. 115-119.
24. Eigel W.N., Butler J.E., Ernstrom C.A., Farrell H.M., Halwarkar V.R., Jenness R., Whitney R.M. Nomenclature of proteins of cow’s milk: fifth revision. // J. Dairy Sci. 1984. Vol. 67. P. 1599-1631.
25. Elliott R.B., Harris D.P., Hill J.P., Bibby N.J., Wasmuth H.E. Type I (insulindependent) diabetes mellitus and cow milk: casein variant consumption. // Diabetologia. 1999. Vol. 42. P. 292-296.
26. Farrell H.M.Jr., Jimenez-Florez R., Bleck G.T., Brown E.M., Butler J.E., Creamer L.K., Hicks C.L., Hollar C.M., Ng-Kwai-Hang K.F., Swaisgood H.E. Nomenclature of the proteins of cows’ milk - sixth revision. // J. Dairy Sci. 2004. Vol. 87. P. 1641-1674.
27. Jianqin S., Leiming X., Lu X., Yelland G.W., Ni J., Clarke A.J. Effects of milk containing only A2 beta casein versus milk containing both A1 and A2 beta casein proteins on gastrointestinal physiology, symptoms of discomfort, and cognitive behaviour of people with self-reported intolerance to traditional cow’s milk. // Nutr. J. 2016. Vol. 15. nr 1. P. 45. DOI: 10.1186/s12937-016-0164-y.
28. Kalyankar S.D., Deosarkar S., RedkarD.C. Milk, Sources and Composition. // The Encyclopedia of Food and Health. 2016. Vol. 3. P. 741-747. DOI: 10.1016/B978-0-12-384947-2.00463-3.
29. Kaminski S., Cieslinska A., Kostyr E. Polymorphism of bovine beta-casein and its potential effect on human health. // J. Appl. Genet. 2007. Vol. 48. nr 3. P. 189-198.
30. Lien S., Alestrom P., Klungland H., Rogne S. Detection of multiple β-casein alleles by amplification created restriction sites (ACRS). // Anim. Genet.1992. Vol. 23. P. 333-338. DOI: 10.1111/j.1365-2052.1992.tb00155.x.
31. Singh H. Membrane milk fat globules - a biophysical system for foodstuffs. // Curr. Opin. Sci. Coll. Interf. 2006. Vol. 11. nr 2-3. P. 154-163. DOI: 10.1016 / j.cocis.2005.11.002.
32. Smoczyński M, Staniewski B, Kiełczewska K. Composition and structure of the bovine milk fat globule membrane—some nutritional and technological implications. // Food Rev. Int. 2012. Vol. 28. P. 188-202. DOI: 10.1080/87559129.2011.595024.