Всероссийский научно-исследовательский институт физиологии, биохимии и питания животных – филиал Федерального государственного бюджетного научного учреждения «Федеральный научный центр животноводства – ВИЖ имени академика Л.К. Эрнста»
Галочкин В.А., Агафонова А.В., Галочкина В.П., Черепанов Г.Г.
ВНИИ физиологии, биохимии и питания животных, Боровск Калужской обл.,
Российская Федерация
Цель обзора − систематизация современных сведений о биогенезе, регуляторных и метаболических функциях пероксисом в аспекте их роли в формировании неспецифической резистентности у животных. Пероксисомы способны генерировать сигналы, переносящие информацию, существенную для внутриклеточных и межклеточных метаболических взаимоотношений, т.е. они выполняют важную интегративную функцию, что подтверждается многочисленными фактами об отклонениях в процессах биосинтеза и метаболизма при дефектах биогенеза пероксисом. Метаболические функции пероксисом весьма обширны, продукты пероксисомального метаболизма − это активные формы кислорода и азота, фактор активации тромбоцитов, плазмалогены, продукты синтеза плазмагенов, N-ацилглицины, N-ацилтаурины, докозагексоеноевая, фитановая и пристановая жирные кислоты, многочисленные простаноиды и т.д. Вместе с системой микросомальных оксигеназ (в том числе гемопротеинов класса Р450), пероксисомы осуществляют функцию клеточного «чистильщика» за счёт нейтрализации вредных побочных продуктов метаболизма (параметаболических факторов) и экотоксикантов, тогда как хроническая аккумуляция последствий воздействия таких вредных факторов может лежать в основе снижения продуктивности и резистентности животных.
1. Галочкин В.А., Агафонова А.В., Галочкина В.П., Черепанов Г.Г. Проблема получения безопасной животноводческой продукции в экологически неблагополучных регионах: биологические предпосылки и возможные пути решения // Проблемы биологии продуктивных животных. – 2014. − № 3. – С. 5-36.
2. Галочкин В.А., Черепанов Г.Г. Неспецифическая резистентность продуктивных животных: трудности идентификации, проблемы и пути решения // Проблемы биологии продуктивных животных. – 2013. − № 1. − С. 5-29.
3. Голубев А.И. Изнанка метаболизма // Биохимия. – 1996. − Т. 61. – С. 2018-2039.
4. Голубев А.Г. Проблемы обсуждения вопроса о возможности подходов к построению общей теории старения. II. Параметаболическая теория старения // Успехи геронтологии. – 2009. − Т. 22 − № 2. − С. 205-222.
5. Де Дюв К. Путешествие в мир живой клетки. − М.: Мир, 1987. − 225 с.
6. Макаров В.В., Афонин В.Н., Шахов А.Г., Ануфриев А.Н. Эпизоотологические аналитические методы изучения основной патологии продуктивных животных // Вестник РАСХН. – 2005. − № 1. – С. 58-62.
7. Зиновик А.В., Гусина Н.Б. Нарушения биогенеза пероксисом. – Минск, 2011. − 33 с.
8. Черепанов Г.Г. Обоснование концепции о ключевой роли конститутивной резистентности для жизнеспособности и длительности использования высокопродуктивных животных // Проблемы биологии продуктивных животных. – 2014. − № 4. – С. 5-34.
9. Ahlemeyer B., Neubert I., Kovacs W.J., Baumgart-Vogt E. Differential expression of peroxisomal matrix and membrane proteins during postnatal development of mouse brain // J. Comp. Neurol. – 2007. – Vol. 505. – P. 1-17.
10. Angermuller S. Peroxisomal oxidases: cytochemical localization and biological relevance // Prog. Histochem. Cytochem. − 1989 – Vol. 20 – P. 1-65.
11. Arnold G., Holtzman E. Microperoxisomes in the central nervous system of the postnatal rat // Brain. Res. – 1978. – Vol. 155. – P. 1-17.
12. Bartosz G. Non-specific reactions: molecular for aging // J. Theoret. Biol. – 1981. − Vol. 91. − P. 233-235.
13. Baumgart E. Peroxisomes in human and mouse testis: differential expression of peroxisomal proteins in germ cells and distinct somatic cell types of the testis // Biol. Reprod. – 2007. – Vol. 77. – P. 1060-1072.
14. Brites P., Mooyer P.A., Mrabet L. E., Waterham H.R., Wanders R.J. Plasmalogens participate in very-long-chain fatty acid-induced pathology // Brain. – 2009. – Vol. 132 – P. 482-492.
15. Burdett K., Larkins L.K., Das A.K., Hajra A.K. Peroxisomal localization of acyl-coenzyme A reductase (long chain alcohol forming) in guinea pig intestine mucosal cells // J. Biol. Chem. – 1991. – Vol. 266. – P. 12201-12206.
16. Cable S., Kedinger M., Dauca M. Peroxisomes and peroxisomal enzymes along the crypt–villus axis of the rat intestine // Differentiation. – 1993. – Vol. 54. – P. 99-108.
17. Camoes F., Bonekamp N.A, Delille H.K, Schrader M. Organelle dynamics and dysfunction: a closer link between peroxisomes and mitochondria // J. Inherit. Metab. Dis. – 2009. – Vol. 32. – P. 163-180.
18. Cook W.S., Yeldandi A.V., Rao M.S., Hashimoto T., Reddy J.K. Less extrahepatic induction of fatty acid beta-oxidation enzymes by PPAR alpha // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2000. – 278. – P. 250-257.
19. Costa A., Drago I., Zottini M., Pizzo P., Pozzan T. Peroxisome Ca2+ homeostasis in animal and plant cells // Subcell. Biochem. – 2013. – Vol. 69. – P. 111-133.
20. Danpure C.J. Variable peroxisomal and mitochondrial targeting of alanine: glyoxylate aminotransferase in mammalian evolution and disease // Bioessays. – 1997. – Vol. 19. – P. 317-326.
21. Diczfalusy U., Kase B.F., Alexson S.E., Bjorkhem I. Metabolism of prostaglandin F2 alpha in Zellweger syndrome. Peroxisomal beta-oxidation is a major importance for in vivo degradation of prostaglandins in humans // J. Clin. Invest. – 1991. – Vol. 88. – P. 978-984.
22. Donaldson R.P. Peroxisomal membrane enzymes. In: Plant peroxisomes (A. Baker, I.A. Graham, Eds). − The Netherlands: Kluwer Academic, 2002. – P. 259-278.
23. Drago I., Giacomello M., Pizzo P., Pozzan T. Calcium dynamics in the peroxisomal lumen of living cells // J. Biol. Chem. – 2008. – Vol. 283. – P. 14384-14390.
24. Drago I., Zottini M., Pizzo P., Pozzan T. Peroxisome Ca2+ homeostasis in animal and plant cells // Subcell. Biochem. – 2013. – Vol. 69. – P. 111-133.
25. Falany C.N., Johnson M.R., Barnes S., Diasio R.B. Glycine and taurine conjugation of bile acids by a single enzyme // J. Biol. Chem. – 1994. – Vol. 269. – P. 19375-19379.
26. Ferdinandusse S., Denis S., Dacremont G., Wanders R.J. Toxicity of peroxisomal C27-bile acid intermediates // Mol. Genet. Metab. – 2009. – Vol. 96. – P. 121-128.
27. Ferdinandusse S., Denis S., Faust P.L., Wanders R.J. Bile acids: the role of peroxisomes // J. Lipid Res. – 2009. – Vol. 50. – P. 2139-2147.
28. Fransen M., Nordgren M., Wang B., Apanasets O., Van Veldhoven P.P. Aging, age-related diseases and peroxisomes // Subcell. Biochem. – 2013. – Vol. 69. – P. 45-65.
29. Galluzzi L., Vicencio J.M., Kepp O., Tasdemir E., Maiuri M.C., Kroemer G. To die or not to die: that is the autophagic question // Curr. Mol. Med. – 2008. – Vol. 8. – P. 78-91.
30. Giacomello M., Drago I., Bortolozzi M., Scorzeto M., Gianelle A., Pizzo P., Pozzan T. Ca2+ hot spots on the mitochondrial surface are generated by Ca2+ mobilization from stores, but not by activation of store-operated Ca2+ channels // Mol. Cell. –2010. – Vol. 38. – P. 280-290.
31. Gould S. J., Raymond G. V., Valle D., Gould S. J. The peroxisome biogenesis disorders // In: The metabolic and molecular bases of inherited disease (C.R. Scriver, A.L. Beaudett, D.Valle, Eds). − New York: McGraw-Hill, 2001. – P. 3181-3217.
32. Grzmil P., Burfeind C., Preuss T., Dixkens C., Wolf S., Engel W., Burfeind P. The putative peroxisomal gene Pxt1 is exclusively expressed in the testis // Cytogenet. Genome Res. – 2007. – Vol. 119. – P. 74-82.
33. He D., Barnes S., Falany C.N. Rat liver bile acid CoA:amino acid N-acyltransferase: expression, characterization, and peroxisomal localization // J. Lipid Res. – 2003. – Vol. 44. – P. 2242-2249.
34. Herrero E., Ros J., Belli G., Cabiscol E. Redox control and oxidative stress in yeast cells // Biochim. Biophys. Acta. – 2008. – Vol. 1780. – P. 1217-1235.
35. Houdou S., Kuruta H., Hasegawa M., Konomi H., Takashima S., Suzuki Y., Hashimoto T. Developmental immunohistochemistry of catalase in the human brain // Brain Res. – 1991. – Vol. 556. – P. 267–270.
36. Huyghe S., Schmalbruch H., De Gendt K., Verhoeven G., Guillou F., Van Veldhoven P.P., Baes M. Peroxisomal multifunctional protein 2 is essential for lipid homeostasis in Sertoli cells and male fertility in mice // Endocrinology. – 2006. – Vol. 147. – P. 2228-2236.
37. Islinger M., Cardoso M.J.R., Schrader M. Be different, the diversity of peroxisomes in the animal kingdom // Front. Physiol. – 2013. – No. 2. – P. 230-245.
38. Islinger M., Grille S., Fahimi D.H., Schrader M. The peroxisome: an update on mysteries // Histochem. Cell. Biol. – 2012. – Vol. 137. – P. 547-574.
39. Kaludercic N., Deshwal S., Di Lisa F. Reactive oxygen species and redox compartmentalization // Front. Physiol. – 2014. – No. 5. – P. 285
40. Karnati S., Baumgart-Vogt E. Peroxisomes in airway epithelia and future prospects of these organelles for pulmonary cell biology // Histochem. Cell Biol. – 2009. – Vol. 131. – P. 447-454.
41. Kurochkin I.V., Mizuno Y., Konagaya A., Sakaki Y., Schonbach C., Okazaki Y. Novel peroxisomal protease Tysnd1 processes PTS1- and PTS2-containing enzymes involved in beta-oxidation of fatty acids // Embr. J. – 2007. – Vol. 26. – P. 835-845.
42. Lasorsa F.M., Pinton P., Palmieri L., Scarcia P., Rottensteiner H., Rizzuto R., Palmieri F. Peroxisomes as novel players in cell calcium homeostasis // J. Biol. Chem. – 2008. – Vol. 283. – P. 15300-15308.
43. Lazarow P.B., Fujiki Y. Biogenesis of peroxisomes // Annu. Rev. Cell. Biol. – 1985. – No. 1. – P. 489-530.
44. Leighton F., Poole B., Beaufay H., Baudhuin P., Coffey J.W., Fowler S., De Duve C. The large-scale separation of peroxisomes, mitochondria, and lysosomes from the livers of rats injected with triton WR-1339. Improved isolation procedures, automated analysis, biochemical and morphological properties of fractions // J. Cell. Biol. – 1968. – Vol. 37. – P. 482-513.
45. Lingard M., Monroe-Augutus M., Bartel B. Peroxisome associated-matrix protein degradation in Arabidopsis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2009. – Vol. 106. – P. 4561-4566.
46. Mendis-Handagama M. Peroxisomes and intracellular cholesterol trafficking in adult rat Leydig cells following luteinizing hormone stimulation // Tissue Cell. – 2000. – Vol. 32. – P. 102-106.
47. Misra P., Viswakarma N., Reddy J.K. Peroxisome proliferator-activated receptor-α signaling in hepatocarcinogenesis // Subcell. Biochem. – 2013. – Vol. 69. – P. 77-99.
48. Moreno S., Mugnaini E., Ceru M.P. Immunocytochemical localization of catalase in the central nervous system of the rat // J. Histochem. Cytochem. – 1995. – Vol. 43. – P. 1253-1267.
49. Nagotu S., Veenhuis M., Van der Klei I.J. Divide et impera: the dictum of peroxisomes // Traffic. – 2010. – Vol. 11. – P. 175-184.
50. Nemali M.R., Usuda N., Reddy M.K., Oyasu K., Hashimoto T., Osumi T., Rao M.S., Reddy J.K. Comparison of constitutive and inducible levels of expression of peroxisomal beta-oxidation and catalase genes in liver and extrahepatic tissues of rat //Cancer Res. – 1998. – Vol. 48. – P. 5316-5324.
51. Nguyen S.D., Baes M., Van Veldhoven P.P. Degradation of very long chain dicarboxylic polyunsaturated fatty acids in mouse hepatocytes, a peroxisomal process // Biochim. Biophys. Acta. – 2008. – Vol. 1781. – P. 400-405.
52. Noguchi T. Amino acid metabolism in animal peroxisomes // In: Peroxisomes in Biology and Medicine (H.D. Fahimi, H. Sies, Eds.). − Berlin: Springer-Verlag, 1987. – P. 234-243.
53. Novikoff P.M., Novikoff A.B. Peroxisomes in absorptive cells of mammalian small intestine // J. Cell. Biol. – 1972. – Vol. 53. – P. 532-560.
54. Oda T., Funai T., Ichiyama A. Generation from a single gene of two mRNAs that encode the mitochondrial and peroxisomal serine:pyruvate aminotransferase of rat liver // J. Biol. Chem. – 1990. – Vol. 265. – P. 7513-7519,
55. Odendall C., Kagan J.C. Peroxisomes and the antiviral responses of mammalian cells // Subcell. Biochem. – 2013. – Vol. 69. – P. 67-75.
56. Parsons M., Furuya T., Pal S., Kessler P. Biogenesis and function of peroxisomes and glycosomes // Mol. Biochem. Parasitol. – 2001. – Vol. 115. – P. 19-28.
57. Poirier Y., Antonenkov V.D., Glumoff T., Hiltunen J.K. Peroxisomal beta-oxidation — a metabolic pathway with multiple functions // Biochim. Biophys. Acta. – 2006. – Vol. 1763. – P. 1413-1426.
58. Platta H.W., Erdmann R. The peroxisomal protein import machinery // FEBS Lett. – 2007. – Vol. 581. – P. 2811–2819.
59. Purdue P.E., Lumb M.J., Danpure C.J. Molecular evolution of alanine/glyoxylate aminotransferase 1 intracellular targeting. Analysis of the marmoset and rabbit genes // Eur. J. Biochem. – 1997. – Vol. 207. – P. 757-766.
60. Raychaudhury B., Gupta S., Banerjee S., Datta S.C. Peroxisome is a reservoir of intracellular calcium // Biochim. Biophys. Acta. – 2006. – Vol. 1760. – P. 989-992.
61. Reszko A.E, Kasumov T., David F., Jobbins K.A., Thomas K.R., Hoppel C.L., Brunengraber H., Des Rosiers C. Peroxisomal fatty acid oxidation is a substantial source of the acetyl moiety of malonyl-CoA in rat heart // J. Biol. Chem. – 2004. – Vol.279. – P. 9574-19579.
62. Roels F. Cytochemical demonstration of extraperoxisomal catalase. I. Sheep liver // J. Histochem. Cytochem. – 1996. – Vol. 24. – P. 713-724.
63. Sandalio L.M., Rodríguez-Serrano M., Romero-Puertas M.C., del Río L.A. Role of peroxisomes as a source of reactive oxygen species (ROS) signaling molecules // Subcell. Biochem. – 2013. – Vol. 69. –P. 231-255.
64. Schrader M., Yoon Y. Mitochondria and peroxisomes: are the ‘Big Brother’ and the ‘Little Sister’ closer than assumed? // Bioassays. – 2007. – Vol. 29. – P. 1105-1114.
65. Schultz R., Yan W., Toppari J., Volkl A., Gustafsson J.A., Pelto-Huikko M. Expression of peroxisome proliferator-activated receptor alpha messenger ribonucleic acid and protein in human and rat testis // Endocrinology. – 1999. – Vol. 140. – P.2968-2975.
66. Stolz D.B., Zamora R., Vodovotz Y., Loughran P.A., Billiar T.R., Kim Y.M, Simmons R.L, Watkins S.C. Peroxisomal localization of inducible nitric oxide synthase in hepatocytes // Hepatology. – 2002. – Vol. 36. – P. 81-93.
67. Tappia P.S., Jones C.J., Connock M.J. Purification of guinea pig small intestinal peroxisomes and the subcellular localization of glucose-6-phosphate dehydrogenase // Mol. Cell. Biochem. – 1998. – Vol. 179. – P. 13-20.
68. Terlecky R., Koepke J.I., Walton P.A. Peroxisomes and aging // Biochim. Biophys. Acta. – 2006. – Vol. 1763. – P. 1749-1754.
69. Tsai S.C., Lu C.C., Lin C.S., Wang P.S. Antisteroidogenic actions of hydrogen peroxide on rat Leydig cells // J. Cell Biochem. – 2003. – Vol. 90. – P. 1276-1286.
70. Usuda N., Kuwabara T., Ichikawa R., Hashimoto T., Nagata T. Immunoelectron microscopic evidence for organ differences in the composition of peroxisome-specific membrane polypeptides among three rat organs: liver, kidney, and small intestine //J. Histochem. Cytochem. – 1991. – Vol. 39. – P. 1357-1366.
71. Van Veldhoven P.P., Baes M. Peroxisome deficient in vertebrate and vertebrate animal models // Front. Physiol. – 2013. – No. 4. – P. 335.
72. Visser W.F., van Roermund C.W., Ijlst L., Waterham H.R., Wanders R.J. Metabolite transport across the peroxisomal membrane // Biochem. J. – 2007. – Vol. 401. – P. 365-375.
73. Wanders R.J. Peroxisomes in human health and disease: metabolic pathways, metabolite transport, interplay with other organelles and signal transduction. Subcell. Biochem // 2013. – Vol. 69. – P. 23-44.
74. Wanders R.J. Peroxisomes, lipid metabolism, and peroxisomal disorders // Mol. Genet. Metab. – 2004. – Vol. 83. – P. 16-27.
75. Wanders R.J., Ferdinandusse S., Brites P., Kemp S. Peroxisomes, lipid metabolism and lipotoxicity // Biochim. Biophys. Acta. – 2010. – Vol. 1801. – P. 272-280.
76. Wanders R.J., Waterham H.R. Biochemistry of mammalian peroxisomes revisited // Annu. Rev. Biochem. –2006. – Vol. 75. – P. 295-332.
77. Wouters F.S., Markman M., Graaf de P., Hauser H., Tabak H.F., Wirtz K.W., Moorman A.F. The immunohistochemical localization of the non-specific lipid transfer protein (sterol carrier protein-2) in rat small intestine enterocyte // Biochim. Biophys. Acta. – 1995. – Vol. 1259. – P. 192-196.
78. Yang T., Poovaiah B.W. Hydrogen peroxide homeostasis: activation of plant catalase by calcium/calmodulin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2002. – Vol. 99. – P. 4097-4102.
79. Zaar K., Volkl A., Fahimi H.D. D-aspartate oxidase in rat, bovine and sheep kidney cortex is localized in peroxisomes // Biochem. J. – 1989. – Vol. 261. – P. 233-238.
80. Zaar K., Volkl A., Fahimi H.D. Purification of marginal plates from bovine renal peroxisomes: identification with l-alpha-hydroxyacid oxidase B // J. Cell Biol. – 1991. – Vol. 113. – P. 113-121.
81. Zhang X., Klein A.L., Alberle N.S., Norby F.L., Ren B.H., Duan J., Ren J. Cardiac-specific overexpression of catalase rescues ventricular myocytes from ethanol-induced cardiac contractile defect // J. Mol. Cell Cardiol. – 2003. – Vol. 35. – P. 645-652.
82. Zwaan B.J. The evolutionary genetics of aging and longevity // Heredity. – 1999. – Vol. 82. – P. 589-597