Всероссийский научно-исследовательский институт физиологии, биохимии и питания животных – филиал Федерального государственного бюджетного научного учреждения «Федеральный научный центр животноводства – ВИЖ имени академика Л.К. Эрнста»
Изучены параметры белкового обмена у скота черно-пестрой породы, разводимого в хозяйствах Западной Сибири, расположенных на экологически безопасных территориях: чистопородных, ирменского и приобского типов. Особенности внутрипородных типов, являющихся структурными элементами чёрно-пестрой породы, проявляется в различных аспектах, включая особенности биохимического профиля. Исследование проводилось на здоровых коровах в период с 71 до 120 дня второй лактации. Анализ сыворотки крови, полученной из хвостовой вены, проводился фотометрически с использованием биуретового метода (общий белок) и бромкрезолового метода (альбумин). Статистический анализ межгрупповых данных проводили используя программного обеспечения R с применением робастных методов, устойчивых к отклонениям эмпирического вероятносного распределения от нормальногт (Гауссовского), Чистопородные животные демонстрировали наибольшую фенотипическую изменчивость параметров, что отражает высокую адаптивность породы. Межгрупповой анализ выявил существенные (Р<0,05) различия по всем исследованным сывороточным белкам, причем наибольшая величина силы влияния внутрипородной принадлежности отмечена для общего белка (η²=0,15). По результатам апостериорного анализа, уровни общего белка и альбумина были выше у чистопородных и помесных коров по сравнению с приобскими (Р<0,05). В то же время, соотношение альбумина к глобулинам было выше у приобских коров (Р<0,05). Содержание глобулинов варьировало в порядке уменьшения: ирменский тип – чистопородные – приобский тип Представлены 95% референсные интервалы всех показателей для чистопородных коров, приобского и ирменского типов. Различия в показателях белкового обмена в сыворотке крови у чистопородных коров и исследованных внутрипородных типов отражают особенности их метаболизма.
1. Bекбергенева, Д.Е., Баранник, В.А. Продовольственная безопасность Российской Федерации. // Экономика и бизнес: теория и практика. 2022. № 4-1. С. 38-43. doi: 10.24412/2411-0450-2022-4-1-38-43
2. Дунин И.М., Шапочкин В.В., Амерханов Х.А. и др. Ежегодник по племенной работе в молочном скотоводстве в хозяйствах Российской Федерации (2012 г.). М: ВНИИплем, 2013. 268 с.
3. Левина, Г., Тюриков, В., Горин, В. и др. Динамика параметров экстерьера и продуктивных качеств коров типа Бессоновский чёрно-пестрой породы. // Молочное и мясное скотоводство. 2013. № 4. С. 10-12.
4. Лефлер, Т.Ф., Крашенинникова И.В. Оценка продуктивно-биологических показателей коров разных внутрипородных типов. // Вестник ИрГСХА. 2022. № 110. С. 144-153. DOI 10.51215/1999-3765-2022-110-144-153.
5. Себежко О.И., Климанова Е.А., Нарожных К.Н., Нарожных К.Н., Короткевич О.С., Александрова Д.А. Содержание и изменчивость показателей азотистого обмена у крупного рогатого скота голштинской породы в условиях Западной Сибири. // Вестник НГАУ (Новосибирский государственный аграрный университет). 2022. № 3. С. 125-133. doi: 10.31677/2072-6724-2022-64-3-125-133
6. Солошенко, В.А., Клименок И.И. Создание новых типов молочного скота и эффективность их разведения в условиях Сибири. // Достижения науки и техники АПК. 2009. № 12. С. 35-37. EDN MNMFMP.
7. Тарасенко Е.И., Себежко О.И. Азотистый обмен у черно-пестрого скота Кузбасса. // Вестник НГАУ (Новосибирский государственный аграрный университет). 2024. № 3. С. 267-276. doi: 10.31677/2072-6724-2024-72-3-267-276
8. Тулинова О.В. Позовникова М.В., Сермягин А.А., Васильева Е. Внутрипородные типы айрширского скота России. // Известия Нижневолжского агроуниверситетского комплекса: наука и высшее профессиональное образование. 2021. №. 1. С. 260-278.
9. Фисинин В.И. Создание высокопродуктивных пород и кроссов животных и птицы. // Вестник Российской академии наук. 2017. Т. 87. № 4. С. 333-336. doi: 10.7868/S0869587317040077
10. Шевелева О.М., Бахарев А.А. Линейная оценка экстерьера коров породы салерс в условиях Западной Сибири. // Вестник КрасГАУ. 2022. № 1. С. 130-136.
11. Шичкин Г.И., Бутусов Д.В., Сафина Г.Ф и др Состояние молочного скотоводства в Российской Федерации. // Ежегодник по племенной работе в молочном скотоводстве в хозяйствах Российской Федерации (2022 год). Лесные Поляны: ВНИИ племенного дела, 2023. С. 3-20. EDN PKKXMZ
12. Andjelić B., Djoković R., Cincović M., Bogosavljević-Bošković S., Petrović M., Mladenović J., Čukić A. Relationships between milk and blood biochemical parameters and metabolic status in dairy cows during lactation. // Metabolites. 2022. Vol. 12, nr 8. P. 733. doi.org/10.3390/metabo12080733
13. Bertoni G., Trevisi E., Han X., Bionaz M. Effects of inflammatory conditions on liver activity in puerperium period and consequences for performance in dairy cows. // J. Dairy Sci. 2008. Vol. 91. P. 3300–3310. doi: 10.3168/jds.2008-0995
14. Bobbo T., Fiore E., Gianesella M., Morgante M., Gallo L., Ruegg P.L., Bittante G., Cecchinato A. Variation in blood serum proteins and association with somatic cell count in dairy cattle from multi-breed herds. // Animal. 2017. Vol. 11. P. 2309-2319. doi: 10.1017/S1751731117001227
15. Cecchinato A., Bobbo T., Ruegg P.L., Gallo L., Bittante G., Pegolo S. Genetic variation in serum protein pattern and blood beta-hydroxybutyrate and their relationships with udder health traits, protein profile, and cheese-making properties in Holstein cows. // J. Dairy Sci. 2018. Vol. 101. P. 11108–11119. doi: 10.3168/jds.2018-14907
16. Cho H., Jeon S.I., Ahn C.H., Shim M.K., Kim K. Emerging albumin-binding anticancer drugs for tumor-targeted drug delivery: current understandings and clinical translation. // Pharmaceutics. 2022. nr 14., P. 728. doi: 10.3390/pharmaceutics14040728
17. Chorfi Y., Lanevschi-Pietersma A., Girard V., Tremblay A. Evaluation of variation in serum globulin concentrations in dairy cattle. // Vet. Clin. Pathol. 2004. Vol. 33. P. 122-127. doi: 10.1111/j.1939-165x.2004.tb00360.x.
18. Ferkingstad E., Sulem P., Atlason B.A. et al. Large-scale integration of the plasma proteome with genetics and disease. // Nature genetics. 2021. Vol. 53. nr 12. P. 1712-1721. doi: 10.1038/s41588-021-00978-w
19. Kalnapenkis A., Jõeloo M., Lepik K., et al. Genetic determinants of plasma protein levels in the Estonian population. // Scientific Reports. 2024. Vol. 14, nr 1. P. 7694. doi.org/10.1038/s41598-024-57966-3
20. Kim M.S., Pinto S.M., Getnet D., et al. A draft map of the human proteome. // Nature. 2014. Vol. 509, nr 7502. P. 575-581. doi: 10.1038/nature13302
21. Lin S., Wan Z., Zhang J., Xu L., Han B., Sun D. Genome-wide association studies for the concentration of albumin in colostrum and serum in Chinese Holstein. // Animals. 2020. Vol. 10, nr 12. P. 2211. doi.org/10.3390/ani10122211
22. Loomis S.J., Tin A., Coresh J., Boerwinkle E., Pankow J.S., Kottgen A., Selvin E., Duggal, P. Heritability analysis of nontraditional glycemic biomarkers in the atherosclerosis risk in communities study. // Genet. Epidemiol. 2019. Vol. 43. P. 776–785. doi: 10.1002/gepi.22243
23. Narozhnykh K.N., Konovalova T.V., Fedyaev J. I. et al. Lead content in soil, water, forage, grains, organs and the muscle tissue of cattle in western siberia (Russia). // Ind. J. Ecol. 2018. Vol. 45. nr 4. P. 866-871.
24. Overton T.R., McArt J.A.A., Nydam D.V. A 100-Year Review: Metabolic health indicators and management of dairy cattle. // J. Dairy Sci. 2017. Vol. 100. P. 10398-10417. doi: 10.3168/jds.2017-13054
25. Pernemalm M., Sandberg A., Zhu et al. In-depth human plasma proteome analysis captures tissue proteins and transfer of protein variants across the placenta. // Elife. 2019. Vol. 8. P. e41608. doi: 10.7554/eLife.41608
26. Piccione G., Messina V., Schembari A., Casella S., Giannetto C., Alberghina D. Pattern of serum protein fractions in dairy cows during different stages of gestation and lactation. // J. Dairy Res. 2011. Vol. 78, nr 4. P. 421-425. doi: 10.1017/S0022029911000562
27. Schwenk J.M., Omenn G., SunZ., Campbell D.S., Baker M.S., Overall C.M., Aebersold R., Moritz R., Deutsch, E.W. The human plasma proteome draft of 2017: building on the human plasma PeptideAtlas from mass spectrometry and complementary assays. // J. Prot. Res. 2017. Vol. 16. nr 12. P. 4299-4310. doi:10.1021/acs.jproteome.7b00467
28. Soufleri A., Banos, G., Panousis, N., Kougioumtzis, A., Tsiamadis, V., Arsenos, G., Valergakis, G. E. Genetic parameters of serum total protein concentration measured with a brix refractometer in Holstein Newborn calves
29. Uhlén M., Karlsson M.J. et al. The human secretome. // Sci. signal. 2019. Vol. 12. nr 609. P. eaaz0274. doi: 10.1126/scisignal.aaz0274
Xu X., Hu J., Xue H., Hu Y., Liu Y.N., Lin G., Liu L., Xu R.A. Applications of human and bovine serum albumins in biomedical engineering: a review. // Inter. J. Biol. Macromol. 2023. P. 126914. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2023.126914