Всероссийский научно-исследовательский институт физиологии, биохимии и питания животных – филиал Федерального государственного бюджетного научного учреждения «Федеральный научный центр животноводства – ВИЖ имени академика Л.К. Эрнста»
Исследована активность протеиназ слизистой оболочки и содержимого пищеварительного тракта стерляди Acipenser ruthenus (L.) и полосатого окуня Morone saxatilis (Walbaum) в условиях аквакультуры. Максимум пепсиноподобной активности протеиназ в слизистой оболочке желудка по гемоглобину и по казеину у стерляди отмечен при рН 2. При рН 5 в слизистой оболочке желудка сохраняется 2.5% активности протеиназ по гемоглобину, в содержимом желудка – 42%, а по казеину – 39 и 28% от максимальной активности соответственно. Максимальная активность протеиназ в слизистой оболочке кишечника и химуса и у стерляди, и у полосатого окуня отмечена при рН 10. При рН 5 относительная активность протеиназ в слизистой оболочке у стерляди варьирует в более узком интервале, чем в химусе: 32-57% и 10-66% в зависимости от субстрата и стадии пищеварения. У полосатого окуня и в слизистой оболочке кишечника, и в химусе при рН 5 сохраняется 20% от максимальной активности.
1. Антонов В.К. Химия протеолиза – М.: Наука. 1983. – 367с.
2. Бедняков Д.А. Структурно-функциональные особенности мембранного пищеварения у осетрообразных видов рыб и их гибридов: автореф. дисс. … докт. биол. наук. – Астрахань, АГТУ, 2014. – 44 с.
3. Зозуля Л.В. Очистка и свойства пищеварительных ферментов белого толстолобика: автореф. дисс. … канд. биол. наук. – Ростов-на-Дону, 1996. – 22 с.
4. Кузьмина В.В., Николаичев К.А., Скворцова Е.Г. Активность и температурные характеристики протеиназ пищеварительного тракта полосатого окуня Morone saxatilis (Walbaum) // Проблемы биологии продуктивных животных. – 2013. – № 2 – С. 93-101.
5. Кузьмина В.В., Золотарева Г.В., Шептицкий В.А. Влияние рН на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника, химуса и энтеральной микробиоты у рыб из Кучурганского водохранилища // Вопросы ихтиологии. – 2014. – Т. 54. – № 5. – С. 599-606.
6. Лубянскене В., Вирбицкас Ю., Янкявичус К., Лясаускене Л., Грибаускене В., Тряпшене О., Юзоленене Ю., Ястюгенене Р., Бабянскас М., Янкаускене Р. Облигатный симбиоз микрофлоры пищеварительного тракта и организма. – Вильнюс: Мокслас, 1989. – 192 с.
7. Неваленный А.Н., Бедняков Д.А., Новинский В.Ю. Комплексное исследование особенностей процессов мембранного пищеварения у севрюги. // Вестник АГТУ. Сер. Рыбное хозяйство. – 2011. – № 2. – С. 93-98
8. Николаичев К.А., Кузьмина В.В., Скворцова Е.Г. Активность и температурные характеристики протеиназ пищеварительного тракта стерляди Acipenser ruthenus (L.) // Проблемы биологии продуктивных животных. – 2014. – № 1. – С. 33-41.
9. Соловьев М. М., Кашинская Е. Н., Извекова Г. И., Глупов В. В. Значения рН и активность пищеварительных ферментов в желудочно-кишечном тракте рыб озера Чаны (Западная Сибирь) // Вопросы ихтиологии. 2015. – Т. 55. –№1. – С. 207-214
10. Уголев А.М., Кузьмина В.В. Пищеварительные процессы и адаптации у рыб. – СПб.: Гидрометеоиздат, 1993. – 238 с.
11. Хаблюк В.В. Проскуряков Т.М. Пищеварительные ферменты карпа и особенности их физико-химических свойств // В кн.: Современные проблемы экологической физиологии и биохимии рыб. – Вильнюс, 1988. – С. 249-270.
12. Anson M. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin // J. Gen. Phys. – 1938. – Vol. 22. – P. 79-83.
13. Barrington E.J.W. The alimentary canal and digestion // In: The Physiology of Fishes. – New York - London: Acad. Press, 1957. – Vol. l. – P. 109-161.
14. Dixon M, Webb E C. Enzymes. – London, New York: Longmans, Green & Co., 1964. – 950 p.
15. Fange R., Grove D. Digestion // In: Fish physiology (Eds. W.S. Hoar, D.J. Randall, J.R. Brett). − New York, San Francisco, London: Acad. Press, 1979. – Vol. 8. – P. 162-260.
16. García-Carreňo F.L., Albuquerque-Cavalcanti C., Navarrete del Toro M.A., Zaniboni-Filho E. Digestive proteinases of Brycon orbignyanus (Characidae, Teleostei): characteristics and effects of protein quality // Comp. Biochem. Physiol. – 2002. – Vol. 132B. – P. 343-352.
17. Gildberg A. Aspartic proteinases in fishes and aquatic invertebrates // Comp. Biochem. Physiol. – 1988. – Vol. 91B. – Р. 425-435.
18. Hau P.V., Benjakul S. Purification and characterization of trypsin from pyloric caeca of bigeye snapper (Pricanthus macracanthus) // J. Food Biochem. – 2006. – Vol. 30. – P. 478-495.
19. Heu M.S., Kim H.R., Pyeun J.H. Comparison of trypsin and chymotrypsin from the viscera of anchovy, Engraulis japonica // Comp. Biochem. Physiol. – 1995. – Vol. 112B. – P. 557-567.
20. Hidalgo M.C., Urea E., Sanz A. Comparative study of digestive enzymes in fish with different nutritional habits. Proteolytic and amylase activities // Aquaculture. – 1999. – Vol. 170. – P. 267-283.
21. Jany K.D. Studies on the digestive enzymes of the stomachless bone fish Carassius auratus gibelio (Bloсh): endopeptidases // Comp. Bioсhem. Physiol. – 1976. – Vol. 53B. – P. 31-38.
22. Jónás E., Rágyanszki M., Oláh J., Boross L. Proteolytic digestive enzymes of carnivorous (Silurus glanis L.), herbivorous (Hypophthlmichthys molitrix Val.) and omnivorous (Cyprinus carpio L.) fishes // Aquaculture. – 1983. – Vol. 30. – P. 145-154.
23. Kishimura H., Hayashi K., Miyashita Y., Nonami Y. Characracteristics of two trypsin isozymes from the viscera of Japanese anchovy (Engraulis japonica) // J. Food Biochem. – 2005. – Vol. 29. – P. 459-469.
24. Kishimura H., Klomklao S., Benjakul S., Chun B.-S. Characteristics of trypsin from the pyloric ceca of walleye pollock (Theragra chalcogramma) // Food Chem. 2008. − Vol. 106. − P. 194-199.
25. Kumar S., Garcia-Carreno F.L., Chakrabarti R., Toro M.A.N., Co´rdova-Murueta J.H. Digestive proteases of three carps Catla catla, Labeo rohita and Hypophthalmichthys molitrix: partial characterization and protein hydrolysis efficiency // Aquaculture Nutrition. – 2007. – Vol. 13. – P. 381–388.
26. Kuz'mina V. V., Skvortsova E.G., Zolotareva G.V., Sheptitskiy V.A. Influence of pH upon the activity of glycosidases and proteinases of intestinal mucosa, chyme and microbiota in fish // Fish Physiol. Biochem. – 2011. – Vol. 37. – No. 3. – P. 345-357.
27. Munilla-Morán R., Saborido-Rey F. Digestive enzymes in marine species. I. Proteinase activities in gut from redfish (Sebastes mentella), seabream (Sparus aurata) and turbot (Scophthalmus maximus) // Comp. Biochem. Physiol. – 1996. – Vol. 113B. – P. 395-402.
28. Murakami K., Noda M. Studies on proteinases from the digestive organs of sardine. I Purification and characterization of three alkaline proteinases from the pyloric caeca // Biochim. Biophys. Acta. – 1981. – Vol. 658. – P. 17-26.
29. Natalia Y., Hashim R., Ali A., Chong A. Characterization of digestive enzymes in acarnivorous ornamental fish, the Asian bony tongue Scleropages formosus (Osteoglossidae) // Aquaculture. – 2004. – Vol. 233. – P. 305-320.
30. Noda M., Murakami K. Studies on proteinases from the digestive organs of sardine. II Purification and characterization of two acid proteinases from the stomach // Biochim. Biophys. Acta. – 1981. – Vol. 658. – P. 27-34.
31. Pavlisko A., Rial A., Coppes Z. Characterization of trypsin purified from the pyloric caeca of the southwest Atlantic white croaker Micropogohias furnieri (Sciaenidae) // J. Food Biochem. – 1997. – Vol. 21. – P. 383-400.
32. Pavlisko A., Rial A., Coppes Z. Purification and characterizationof a protease from the pyloric caeca of menhaden (Brevoortia spp.) and mullet (Mugil spp.) from the southwest Atlantic region // J. Food Biochem. – 1999. – Vol. 23. – P. 225-241.
33. Poddubny A.G., Galat D.L. Habitat associations of upper Volga river fishes: effects of reservoirs // Regulated Rivers: Research and Management. – 1995. –Vol. 11. – P. 67-84.
34. Torrissen K.R. Characterization of proteases in the digestive tract of Atlantic salmon (Salmo salar) in comparison with rainbow trout (Salmo salar) // Comp. Biochem. Physiol. – 1984. – Vol. 77B. – P. 669-674.
35. Xu R.A., Wong R.J., Rogers M.L., Fletcher G.C. Purification and characterization of acidic proteases from the stomach of the deepwater finfish orange roughy (Hoplostethus atlanticus) // J. Food Biochem. – 1996. – Vol. 20. – No. 6. – P. 31-48.
36. Wang H.-Y., Wang Y.-J., Wang Q.-Y., Xue C.-H., Sun M. Purification and characterization of stomach protease from the turbot (Scophthalmus maximus L.) // Fish Physiol. Biochem. – 2006. – Vol. 32. – P. 179-188.