Всероссийский научно-исследовательский институт физиологии, биохимии и питания животных – филиал Федерального государственного бюджетного научного учреждения «Федеральный научный центр животноводства – ВИЖ имени академика Л.К. Эрнста»
Исследованы температурные характеристики и проксимо-дистальное распределение активности протеиназ химуса и слизистой оболочки в пищеварительном тракте у полосатого окуня Morone saxatilis(Walbaum). Характер проксимо-дистальных градиентов активности протеиназ у полосатого окуня, выращиваемого в условиях аквакультуры, близок таковому у ихтиофагов из естественных водоемов. Температурные характеристики пепсино- и трипсиноподобных протеиназ слизистой оболочки и содержимого желудка и кишечника у полосатого окуня различны. Температурный оптимум активности пепсиноподобных протеиназ содержимого желудка расположен несколько выше такового слизистой оболочки (50-60 и 40-50ºС соответственно). Аналогичная закономерность выявлена для трипсиноподобных протеиназ кишечника полосатого окуня (60 и 50-60ºС соответственно). Для трипсиноподобных протеиназ химуса в зоне температур жизнедеятельности рыб характерны более высокие значения относительной активности (35-80%) по сравнению с таковыми слизистой оболочки кишечника (5-50%). При температуре питания рыб (22-26 º С) величина Еакт слизистой желудка составляет 5.8, содержимого желудка – 6.3, слизистой кишечника – 16.1, химуса – 2.8 ккал/моль. Полученные данные свидетельствуют о важной роли протеиназ энтеральной микробиоты в процессах пищеварения у полосатого окуня.
1. Коростелев С.Г., Неваленный А.Н., Левченко О.Е. Характеристика пищеварительных ферментов белокорого палтуса Hippoglossus stenolepis Schmidt, 1904 и звездчатой камбалы Platichthys stellatus (Pallas, 1788). Биология моря, 2005, 31(3): 221-224.
2. Кузьмина В.В. Мембранное пищеварение у круглоротых и рыб. Вопр. ихтиологии, 1978, 111(18): 684-696.
3. Кузьмина В.В. Температурные адаптации ферментов, осуществляющих мембранное пищеварение у пресноводных костистых рыб. Журн. общ. биол., 1985, 46(6): 824-837.
4. Кузьмина В.В. Влияние температуры на уровень общей протеолитической активности пищеварительного тракта некоторых видов пресноводных костистых рыб. Вопр. ихтиологии, 1990, 30(4): 668-677.
5. Кузьмина В.В. Физиолого-биохимические основы экзотрофии рыб. М.: Наука, 2005, 300 с.
6. Кузьмина В.В., Скворцова Е.Г., Шалыгин М.В. Влияние температуры на активность протеиназ энтеральной микробиоты и слизистой оболочки кишечника рыб разных экологических групп. Журн. эволюц. биохим. физиол., 2012а, 48(2): 120-125.
7. Кузьмина В.В., Скворцова Е.Г., Шалыгин М.В. Влияние температуры на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника, химуса и энтеральной микробиоты у налима и щуки. Проблемы биологии продуктивных животных, 2012б, 3: 22-29.
8. Остроумова И.Н. Биологические основы кормления рыб. СПб: Изд. ГосНИОРХ. 2012. 564 с.
9. Пономарев В.И. Влияние температуры на активность протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта у рыб Севера. Экология, 1995, 1: 86-89.
10. Пятиязычный словарь названий животных. Рыбы. Латинский-русский-английский-немецкий-французский (ред В.В.Соколов). М.: Русский язык, 1989, 735 с.
11. Уголев A.M. Мембранное пищеварение. Полисубстратные процессы, организация и регуляция. Л.: Наука, 1972, 358 с.
12. Уголев А.М., Кузьмина В.В. Пищеварительные процессы и адаптации у рыб. СПб: Гидрометеоиздат, 1993, 238 с.
13. Щербина М.А., Гамыгин Е.А. Кормление рыб в пресноводной аквакультуре. М.: изд. ВНИРО, 2006, 360 с.
14. Anson M. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin. J. Gen. Phys., 1938, 22: 79-83.
15. Ásgeirsson B., Fox J.W., Bjarnason J.B. Purification and characterization of trypsin from the poikilotherm Gadus morhua. Eur. J. Biochem., 1989, 180: 85-94.
16. García-Carreňo F.L., Albuquerque-Cavalcanti C., Navarrete del Toro M.A., Zaniboni-Filho E. Digestive proteinases of Brycon orbignyanus (Characidae, Teleostei): characteristics and effects of protein quality. Comp. Biochem. Physiol., 2002, 132B: 343–352.
17. Jónás E., Rágyanszki M., Oláh J., Boross L. Proteolytic digestive enzymes of carnivorous (Silurus glanis L.), herbivorous (Hypophthlmichthys molitrix Val.) and omnivorous (Cyprinus carpio L.) fishes. Aquaculture, 1983, 30: 145-154.
18. Kishimura H., Tokuda Y., Klomklao S., Benjakul S., Ando S. Enzymatic characteristics of trypsin from pyloric ceca of spotted mackerel (Scomber australasicus). J. Food Biochem., 2006, 30: 466-477.
19. Munilla-Morán R., Saborido-Rey F. Digestive enzymes in marine species. I. Proteinase activities in gut from redfish (Sebastes mentella), seabream (Sparus aurata) and turbot (Scophthalmus maximus). Comp. Biochem. Physiol., 1996, 113B: 395-402.
20. Pavlisko A., Rial A., Coppes Z. Characterization of trypsin purified from the pyloric caeca of the southwest Atlantic white croaker Micropogohias furnieri (Sciaenidae). J. Food Biochem., 1997a, 21: 383-400.
21. Pavlisko A., Rial A., de Vecchi S., Coppes Z. Properties of pepsin and trypsin isolated from the digestive tract of Parona signata "Palometa". J. Food Biochem., 1997b, 21: 289-308.
22. Pavlisko A., Rial A., Coppes Z. Purification and characterizationof a protease from the pyloric caeca of menhaden (Brevoortia spp) and mullet (Mugil spp) from the southwest Atlantic region. J. Food Biochem., 1999, 23: 225-241.